口腔执业医师《生物化学》复习要点（3）

口腔执业医师《生物化学》复习要点（3）

酶活性的调节

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酶活性调节：别构调节、共价修饰、酶原激活、同工酶。

一些小分子物质能与酶的调节部位或亚基以非共价键相连，使酶的空间构象发生改变，从而使酶的活性发生改变，这种被调节的酶称为别构酶，这种调节方式称为别构调节。

被调节的酶在另一种酶的催化下，发生共价修饰，从而引起酶活性变化，称酶的化学修饰。又称共价修饰。

多数酶合成后即具活性，但有少部分酶在细胞内合成后并无活性，这类无活性的酶的前体，称为酶原。当酶原被分泌出细胞，在蛋白酶等的作用下，经过一定的加工剪切，使肽链重新折叠形成活性中心，或暴露出活性中心。由无活性的酶原变成有活性酶的过程称为酶原激活。

在体内并非所有具有相同催化作用的酶，都是同一种蛋白质。在不同器官中，甚至在同一细胞内，常常含有几种分子结构不同、理化性质迥异、但却可催化相同化学反应的酶。这类具有相同催化功能，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶称为同工酶。

【进阶攻略】考题多针对酶活性调节的各种方式而考查。应熟悉别构调节、共价修饰、酶原激活、同工酶相关概念。

【易错易混辨析】由于对酶活性调节不熟悉，应在将别构调节、共价修饰、酶原激活、同工酶联系起来复习，避免掌握不全。

酶促反应

酶也具有与一般催化剂不同的特点。

①极高的催化效率。

②具有高度的特异性，一种酶只能作用于一种或一类化合物，催化进行一种类型的化学反应，得到一定的产物。

③酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。

如果我们用底物浓度对反应速度作图可以看出酶促反应呈双曲线型，即当底物浓度很低时，反应速度(V)随着底物浓度([S])的增高，成直线比例上升。而当底物浓度继续增高时。反应速度增高的趋势逐渐缓和。一旦当[S]达到相当高时，反应速度不再随[S]的增高而增高，达到了极限最大值，称最大反应速度(Vmax)。当反应速度为最大反应速度一半时的[S]为Km值，Km值亦称米氏常数，为酶的特征性常数。不同的酶Km值不同，同一种酶对不同底物有不同的Km值。各种同工酶的Km值不同，也可借Km以鉴别之。上述反应过程经过数学推导可得出一方程式，即米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])

通常只在某一pH时，其活性最大，此pH值称为酶的最适pH。pH偏离最适pH时，无论偏酸或偏碱，都将使酶的解离状况偏离最适状态，使酶活性降低。各种酶的最适pH不同，但大多为中性、弱酸性或弱碱性。少数酶的最适pH远离中性，如胃蛋白酶的最适pH为1.5，胰蛋白酶的最适pH为7.8。

酶对温度的变化极敏感。若自低温开始，逐渐增高温度，则酶反应速度也随之增加。但到达某一温度后，继续增加温度，酶反应速度反而下降。这是因为温度对酶促反应有双重影响。

激活剂大多为金属离子，如Mg2+、K+、Mn2+等;少数为阴离子，如Cl-等。

【进阶攻略】酶的催化作用，是关于研究酶的核心问题，考题多围绕酶促反应展开，对于整个酶促反应过程应熟悉。

【易错易混点】考试中常考查米氏方程，对于米氏方程应熟悉，知晓米氏方程中各项的意义。