临床执业助理医师考试历年真题必考知识——生物化学(2)

临床执业助理医师考试历年真题必考知识——生物化学(2)

11.DNA是反平行、右手螺旋双链结构，直径2.37nm，螺距3.54nm，每一螺旋有10.5个碱基对，垂直距离0.34nm。腺嘌呤A=胸腺嘧啶T，鸟嘌呤G≡胞嘧啶C。

12.DNA变性：碱基间氢键断裂。溶液黏度↓，增色效应(260nm处吸光度增加)。

Tm(融解温度)：双链解开50%时的温度，与GC含量正比。

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13.mRNA：蛋白质合成的模板，二级：线形单链结构，5'﹣末端有一反式的7﹣甲基鸟嘌呤﹣三磷酸核苷(m7Gpppn)帽结构，3'﹣末端有多聚腺苷酸尾结构。hnRNA(内含子+外显子)→mRNA(外显子)。链的局部可形成双链结构。

tRNA：运载氨基酸的载体，分子量最小，含稀有碱基最多。二级：三叶草样，5'→3'：DHU环+反密码子环+TψC环+相同CCA结构。三级：倒L形。

rRNA：核糖体组成成分，二级：花状，含3'﹣CCA﹣OH。原核生物30S小亚基→16SrRNA，50S大亚基→23S、5SrRNA;真核生物40S小亚基→18SrRNA，60S大亚基→28S、5.8S、5SrRNA。

14.酶：蛋白质。核酶：RNA。

多功能酶：由于基因融合，形成一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。

同工酶：催化相同化学反应，但分子结构、理化性质、免疫学性质均不同。

别构酶：与一些效应剂可逆性结合，通过改变酶的构象而影响酶活性。

15.结合酶(全酶)：酶蛋白+辅助因子。

酶蛋白：只能结合一种辅助因子，决定特异性，对热不稳定，可用透析或超滤方法除去。

辅助因子：可与不同酶蛋白结合，决定反应种类和性质。金属离子最常见。辅酶：运载体作用，与酶蛋白结合才有酶活性。辅基：金属离子+小分子有机物，不能离开酶蛋白独立存在。差别：透析可使辅酶与酶蛋白分离，辅基不能。

细胞色素不是含B族维生素的辅酶。

TPP含VitB1，FAD含VitB2，NAD+含VitPP，CoA含泛酸。

16.所有酶均有活性中心。含结合基团+催化基团。

酶活性中心基团参与质子的转移：一般酸﹣碱催化作用。

乳酸脱氢酶的同工酶有5种(LDH1～LDH5)。

心肌：LDH1，CK2。骨骼肌：LDH5，CK3。肝脏：LDH5。脑：CK1。

17.酶促反应：极高效率，高度特异性，可调节性，不稳定性。机制：降低反应活化能。

影响因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂。

特征性常数Km，与酶结构、底物浓度、温度、pH、离子强度有关，与酶浓度无关。

最适温度、最适pH不是特征性常数。

米氏方程：v=Vmax[S]/(Km+[S])。

Km=达到1/2Vmax的底物浓度值。Km越小，亲和力越大。

竞争性抑制剂与酶分子非共价结合。

无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制

Km↑不变↓

Vmax不变↓↓

18.别构酶反应动力学不符合米氏方程。含催化中心和调节中心。

变构调节可引起酶的构象变化，而非构型变化。

共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团与化学集团可逆共价结合从而改变酶的活性。磷酸化修饰最常见。

快速调节：别构调节，化学修饰。

缓慢调节：酶的诱导和阻遏。

19.糖的无氧酵解：产生2ATP(糖原开始为3ATP)，胞液。生理意义：当机体缺氧、氧的利用障碍或剧烈运动导致氧的供应相对不足时，能够通过糖的无氧氧化为机体提供能量;红细胞唯一供能方式;神经细胞、白细胞、骨髓细胞不缺氧也可发生。关键酶：己糖激酶，6﹣磷酸果糖激酶﹣1(最重要)，丙酮酸激酶。

20.三羧酸循环(柠檬酸循环、Krebs循环)：胞液+线粒体。关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α﹣酮戊二酸脱氢酶复合体(TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA)。1次底物水平磷酸化(琥珀酰CoA→琥珀酸)，2次脱羧(产生2分子CO2)，4次脱氢(3次由NAD+接受产生3×2.5ATP，1次由FAD接受产生1.5ATP)。乙酰CoA→10ATP;丙酮酸→12.5ATP;葡萄糖→30/32ATP。